مطالعه ی مقایسه ای خصوصیات فیبریل های آمیلوئیدی ناشی از فرم های طبیعی و هیدرولیز شده دو پروتئین لیزوزیم و بتالاکتوگلوبولین

آمیلوئید، تجمع فیبریلی صفحات متقاطع- ? پروتئین می باشد که به طور کلی نامحلول است. از آنجایی که برخی بیماری های مهم در ارتباط با تشکیل این فیبریل ها هستند، بررسی چگونگی تشکیل و مهار این پدیده، موضوع بسیاری از تحقیقات قرار گرفته است. در مطالعات زیادی گزارش شده که بتالاکتوگلوبولین و لیزوزیم سفیده تخم مرغ می توانند فیبریل های آمیلوئیدی تشکیل دهند. بنابراین می توان انتظار داشت که این پروتئین ها به عنوان مدل های مناسب برای مطالعات رفتار تشکیل آمیلوئید استفاده گردند. در این تحقیق برای مطالعه رفتار تشکیل آمیلوئید فرم های طبیعی و هیدرولیز شده پروتئین لیزوزیم و بتالاکتوگلوبولین، سینتیک تجمع فیبریل های به دست آمده از این پروتئین ها در حضور و عدم حضور هپارین با پیگیری تغییرات شدت نشر فلوئورسانس tht (تیوفلاوین t) در nm 482 به طور مقایسه ایی مورد بررسی قرار گرفت.فعالیت پراکسیدازی غیر اختصاصی مجموعه هِم- آمیلوئید به دست آمده از دو پروتئین ذکر شده و قطعات پپتیدی حاصل از هیدرولیز آنها در حضور سوبسترای tmb (3و3و 5و5- تترامتیل بنزیدین) مورد بررسی قرار گرفت.